2+-concentratie in het cytosol is ongeveer 10 000 maal lager dan deze in de extracellulaire ruimte of in de intracellulaire Ca2+-stapelplaatsen. Deze enorme gradiënt wordt opgebouwd door membraangebonden Ca2+-transportenzymen. Men kan deze systemen in twee grote categorieën onderverdelen: de Ca2+-transport-ATPasen, die de vereiste energie rechtstreeks verkrijgen uit de hydrolyse van ATP, en de uitwisselaars, die de "opwaartse" beweging van Ca2+ koppelen aan de beweging van andere ionen "bergafwaarts", m.a.w. volgens hut elektrochemische gradiënt. Excessief hoge concentraties van deze proteïnen vindt men voor het sarco/endoplasmatisch reticulum Ca2+-transport-ATPase (SERCA) van de snelle skeletspier omdat in deze cellen de cytosolaire Ca2+ zeer snel moet kunnen verwijderd worden teneinde snelle relaxatie mogelijk te maken. Het is dan ook voor deze vorm van Ca2+-transportproteïne dat de structuur-functierelatie het best gekend is. Moleculaire analyse heeft twee grote domeinen in het molecule aangetoond: een hydrofiel cytosolair deel dat de hydrolyse van ATP katalyseert en daarbij conformatieveranderingen ondergaat, en een hydrofoob deel dat ingebed is in de lipidenlaag van de membraan. Dit laatste vormt een kanaalstructuur die aan de binnenkant hydrofiel is en hoge-affiniteitsbindingsplaatsen voor Ca2+-ionen bevat. De conformatieveranderingen in het cytosolaire deel worden doorgegeven aan de kanaalstructuur waarbij de Ca2+ -ionen losgelaten worden aan de andere zijde van de membraan."/>
2+-concentratie in het cytosol is ongeveer 10 000 maal lager dan deze in de extracellulaire ruimte of in de intracellulaire Ca2+-stapelplaatsen. Deze enorme gradiënt wordt opgebouwd door membraangebonden Ca2+-transportenzymen. Men kan deze systemen in twee grote categorieën onderverdelen: de Ca2+-transport-ATPasen, die de vereiste energie rechtstreeks verkrijgen uit de hydrolyse van ATP, en de uitwisselaars, die de "opwaartse" beweging van Ca2+ koppelen aan de beweging van andere ionen "bergafwaarts", m.a.w. volgens hut elektrochemische gradiënt. Excessief hoge concentraties van deze proteïnen vindt men voor het sarco/endoplasmatisch reticulum Ca2+-transport-ATPase (SERCA) van de snelle skeletspier omdat in deze cellen de cytosolaire Ca2+ zeer snel moet kunnen verwijderd worden teneinde snelle relaxatie mogelijk te maken. Het is dan ook voor deze vorm van Ca2+-transportproteïne dat de structuur-functierelatie het best gekend is. Moleculaire analyse heeft twee grote domeinen in het molecule aangetoond: een hydrofiel cytosolair deel dat de hydrolyse van ATP katalyseert en daarbij conformatieveranderingen ondergaat, en een hydrofoob deel dat ingebed is in de lipidenlaag van de membraan. Dit laatste vormt een kanaalstructuur die aan de binnenkant hydrofiel is en hoge-affiniteitsbindingsplaatsen voor Ca2+-ionen bevat. De conformatieveranderingen in het cytosolaire deel worden doorgegeven aan de kanaalstructuur waarbij de Ca2+ -ionen losgelaten worden aan de andere zijde van de membraan."/>